Белки, их строение и функции

Белки — основа живой материи, на их долю приходится 50—80 % сухой массы клетки. Белки имеют большую молекулярную массу (от 10 тысяч до нескольких миллионов). Молекулы белков представляют собой полимеры, мономерами которых являются аминокислоты с общей формулой:  

Всего в образовании белков участвует 20 видов аминокислот. Аминокислоты различаются только радикалами, обладают амфотерными свойствами, что важно при создании буферности клетки.  

Пептидные связи образуются при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой.  

Цепочка из аминокислотных остатков, полипептид, может быть образована из многих (не менее 50) аминокислот.  

По составу белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные белки включают помимо аминокислот так называемые простетические группы различной химической природы. Выделяют следующие виды сложных белков: липопротеины (имеют в своем составе липидный компонент); гликопротеины (содержат углеводный компонент); фосфопротеины (имеют одну или несколько фосфатных групп); металлопротеины (содержат различные металлы); нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты.  

Структурная организация белков. Каждый белок специфическим образом свернут в пространстве, и эта конформация определяет его физико-химические и биологические свойства. Выделяют следующие структуры.  

Первичная — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Последовательность аминокислотных остатков генетически определена. При наличии 20 видов аминокислот, участвующих, как правило, в построении белковой молекулы, и более 50 аминокислотных остатков, объединенных в молекулу белка, возникает очень большое число возможных сочетаний аминокислотных остатков в их линейной последовательности. Этим легко объясняется огромное многообразие белков в природе. Первичная структура белка определяет его форму, свойства и функции.  

Вторичная — имеет вид спирали (или складчатого слоя в виде гармошки) и возникает в результате образования водородных связей между СО- и NH-группами разных аминокислотных остатков. Белки в данной структуре обычно называют фибриллярными (например, а-кератин).  

Третичная — имеет вид клубка, или глобулы, и образуется в результате сложной пространственной укладки молекул белка. Для каждого вида белка, находящегося в третичной структуре, характерна специфическая глобула. Третичная структура обеспечивается различными связями: —S—S— связями между остатками серосодержащих аминокислот (« дисульфидными мостиками»), ионными и гидрофобными взаимодействиями. Белки в данной структуре называются глобулярными (трипсин).  

Четвертичная — представляет собой сложный комплекс, объединяющий несколько белков в третичной структуре. Прочность обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил. Примером четвертичной структуры белка является гемоглобин, состоящий из четырех белковых субъединиц и небелковой части — гема.  

Белок, изменяющий третичную и четвертичную структуру под влиянием каких-либо факторов (высокая температура, облучение и др.), может денатурировать, изменять свою структуру вследствие разрыва водородных и ионных связей. Процесс денатурации иногда обратим — при создании нормальных условий среды происходит ренатурация. Однако при разрушении первичной структуры (формалином, спиртом, щелочами) происходит необратимая денатурация.